alfa-helix

Alfa-helix („alfa-šroubovice“) je jeden ze dvou základních typů prostorového uspořádání bílkovin (konkrétně jejich tzv. sekundární struktury). Druhým je beta-skládaný list.

Alfa-helix má tvar pravotočivé šroubovice, při pohledu shora tvoří šroubovici bílkovinná kostra, zatímco aminokyselinové zbytky směřují ven. Mezi jednotlivými patry šroubovice vznikají vodíkové můstky (a to konkrétně mezi C=O skupinou a N–H skupinou o čtyři aminokyseliny dál).

Typickými aminokyselinami vyskytujícími se v alfa-helixu je zejména alanin, kyselina glutamová, leucin a methionin.

alpha helix

Alpha helix is a common motif in the secondary structure of proteins.

It is a right-handed coiled or spiral conformation, in which every backbone N-H group donates a hydrogen bond to the backbone C=O group of the amino acid four residues earlier ( hydrogen bonding).

This secondary structure is also sometimes called a classic Pauling–Corey–Branson alpha helix. Among types of local structure in proteins, the α-helix is the most regular and the most predictable from sequence, as well as the most prevalent.