SUMO protein

SUMO (z angl. small ubiquitin-like modifier), též sentrin, je malý signální protein, který vykazuje podobnost s ubikvitinem. Je tvořen beta-skládanými listy omotanými kolem centrálního alfa-helixu, celkem se lidský SUMO skládá asi ze 101 aminokyselin.

SUMO se v procesu sumoylace připojuje na lysinový postranní řetězec na cílovém proteinu, možný je i proces opačný (desumoylace), navozovaný SUMO-specifickými proteázami.

Navázání SUMO proteinu (na rozdíl od ubikvitinace) nemá nic společného s rozkladem cílového proteinu v proteazomech. Naopak jsou proteiny obvykle díky sumoylaci ještě stabilnější. Účastní se tak fundamentálních procesů, jako je jaderný transport, signální transdukce, odpověď na stres a buněčný cyklus.

SUMO protein

Small Ubiquitin-like Modifier (or SUMO) proteins are a family of small proteins that are covalently attached to and detached from other proteins in cells to modify their function. SUMOylation is a post-translational modification involved in various cellular processes, such as nuclear-cytosolic transport, transcriptional regulation, apoptosis, protein stability, response to stress, and progression through the cell cycle.

SUMO proteins are similar to ubiquitin, and SUMOylation is directed by an enzymatic cascade analogous to that involved in ubiquitination. In contrast to ubiquitin, SUMO is not used to tag proteins for degradation. Mature SUMO is produced when the last four amino acids of the C-terminus have been cleaved off to allow formation of an isopeptide bond between the C-terminal glycine residue of SUMO and an acceptor lysine on the target protein.