Vyvíjení lepších enzymů pro biotechnologie

Enzymy jsou proteiny, které urychlují chemické reakce. Výzkumný tým vedený profesorem Kam-bo Wongem z Centre for Protein Science and Crystallography, School of Life Science při Chinese University of Hong Kong ve své nové studii (Wong et al., 2011) demonstruje fundamentální principy změn aktivity enzymů prostřednictvím proteinového inženýrství. Poznatky této studie přináší potenciální pohledy na budoucnost enzymů důležitých pro biotechnologie.

Proteiny z termofilů, organismů žijící ve vysokých teplotách, jsou mnohem více odolné vůči denaturaci horkem než proteiny z mezofilů, organismů žijících ve střední „normálních" teplotách. V přírodě enzymy z mikrobů, kteří se rozvíjejí v extrémně horkých prostředích jako jsou termální prameny, mohou zůstat stabilní a beze změny i při 100 °C. Tyto termostabilní enzymy jsou velmi dobře použitelné pro biotechnologický průmysl právě proto, že vykazují skvělou stabilitu a odolnost. Avšak problém je, že termostabilní enzymy jsou méně aktivní než jejich mezofilní varianty, které mají stejnou strukturu.

„Je to jako byste měli dvě auta se stejným motorem, ale jedno jezdilo desetkrát rychleji. Pokud bychom dokázali, aby byly termostabilní enzymy aktivnější, aniž bychom snížili jejich aktivitu, byl by to úžasně cenný počin pro biotechnologický průmysl," řekl profesor Wong (Wong et al., 2011).

Wongův výzkumný tým použil metod proteinového inženýrství ke zjištění, proč jsou termostabilní enzymy méně aktivní. Objevili, že termostabilní enzym acylfosfátáza (angl. acylphosphatase) má svoji aktivní stranu „blokovanou" kvůli vazbě zvané solný můstek. Odstraněním této vazby se povedlo týmu vědců změnit termofilní vlastnosti acylfosfátázy na mezofilní. Vědci provedli také opačný proces, kdy změnili vlastnosti lidské mezofilní acylfosfátázy na termofilní vytvořením solného můstku. Tým profesora Wonga nakonec uvedl, že solný můstek zvyšuje aktivitu enzymů při velmi vysokých teplotách, ale při teplotách nižších ji zase omezuje.

Doufejme, že principy zjištěné během studie Wongova týmu v budoucnu povedou k vylepšení enzymů používaných v biotechnologickém průmyslu.

Otázkami a principy proteinové aktivity a interakce ve spojitosti se solným můstkem se již v roce 2008 zabýval tým českých vědců ve studii The Stabilization Energy of the GLU-LYS Salt Bridge in the Protein/Water Environment: Correlated Quantum Chemical ab initio, DFT and Empirical Potential Studies (Řezáč et al., 2008).

Autor: Jakub Málek

Použité zdroje:

Originální text studie: Wong K-B, Lam S Y, Yeung R C Y, Yu T-H a Sze K-H (2011): A Rigidifying Salt-Bridge Favors the Activity of Thermophilic Enzyme at High Temperatures at the Expense of Low-Temperature Activity. In  PLoS Biol 9(3): e1001027. doi:10.1371/journal.pbio.1001027. [online]. cit. 16. 3. 2011

Připraveno podle: Medical News Today (2011): The Development Of Better Biotech Enzymes. In medicalnewstoday.com. [online]. cit. 16. 3. 2011

Další použité zdroje:

Phillips T (2011): Enzyme Biotechnology in Everyday Life. In about.com. [online]. cit. 16. 3. 2011

Řezáč J, Berka K, Horinek D, Hobza P a Vondrášeka J (2008): The Stabilization Energy of the GLU-LYS Salt Bridge in the Protein/Water Environment: Correlated Quantum Chemical ab initio, DFT and Empirical Potential Studies. In Collect. Czech. Chem. Commun. 2008, 73, 921-936. doi:10.1135/cccc20080921. [online]. cit. 16. 3. 2011

Obrazové přílohy:

solny_mustek.jpg: http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/8/8e/Possible_Salt_Bridge_Human_Beta_Glucuronidase.jpg

acylfosfataza.jpg: http://www.uscnk.com/pic/2010220133925.jpg

enzym1.jpg: http://www.vitarian.cz/images/enzym.jpg